TIPOS DE MIOSINA y ACTINA

LA ACTINA Y MIOSINA EN LA CONTRACCION

TIPOS DE MIOSINA.

MIOSINA TIPO 1.
La función de este tipo de miosina es desconocida. Sin embargo se supone que es responsable del transporte de vesículas o de la contracción de las vacuolas de la célula.

MIOSINA TIPO 2.
la miosina de tipo 2 es el tipo de miosina en el que se observan mejor las siguientes propiedades:

• contiene dos cadenas pesadas, con una longitud aproximada de 2000 aminoácidos, y constituyen la cabeza y la cola del filamento de miosina. Cada una de estas cadenas pesadas contiene una N-terminal en la cabeza, presentando un engrosamiento en esta. Mientras que la cola es C-terminal y tiene una estructura helicoidal. Estas dos cadenas se unen formando una espiral, obteniendo así una miosina con dos cabezas.

• contiene también cuatro cadenas ligeras (dos por cabeza) que ligan ambas cadenas pesadas por el "cuello", es decir, la región entre la cabeza y la cola. Estas cadenas ligeras están a menudo relacionadas con las cadenas ligeras esencial y reguladora.

TIPOS DE ACTINA.

La actina es una familia de proteínas globulares que forman los microfilamentos, uno de los tres componentes fundamentales del citoesqueleto de las células de los organismos eucariotas (también denominados eucariontes). Puede encontrarse como monómero en forma libre, denominada actina G, o como parte de polímeros lineales denominados microfilamentos o actina F, que son esenciales para funciones celulares tan importantes como la movilidad y la contracción de la célula durante la división celular.

ACTINA G.

En cuanto a su estructura molecular, la actina G posee una apariencia globular al microscopio electrónico de barrido; no obstante, mediante cristalografía de rayos X puede apreciarse que está compuesta de dos lóbulos separados por una hendidura; la estructura conforma el pliegue ATPasa, un centro de catálisis enzimática capaz de unir el ATP y Mg²⁺ e hidrolizar el primero a ADP más fosfato. Este pliegue es un motivo estructural conservado que también está presente en otras proteínas que interaccionan con nucleótidos trifosfato como la hexoquinasa (una enzima del metabolismo energético) o las proteínas Hsp70 (una familia de proteínas que contribuyen a que otras proteínas posean estructuras funcionales).  La actina G sólo es funcional cuando posee o bien ADP o bien ATP en su hendidura; no obstante, en la célula predomina el estado unido a ATP cuando la actina se encuentra libre. 

 ACTINA F.

^{Una descripción clásica afirma que la actina F tiene una estructura filamentosa interpretable como una hélice levógira monocatenaria con giro de 166º e incremento de 27,5 Å o bien como una hélice dextrógira bicatenaria con medio paso de rosca de 350-380 Å, estando cada actina rodeada de otras cuatro.  La simetría del polímero de actina, que es de unas 2,17 subunidades por vuelta de hélice es incompatible con la formación de cristales, que sólo es posible cuando éstas son exactamente 2, 3, 4 ó 6 subnidades por vuelta. Por tanto, se deben efectuar modelos interpretando datos procedentes de técnicas que salvan estos inconvenientes, como la microscopía electrónica, la criomicroscopía electrónica, cristales de dímeros en distintas posiciones o difracción de rayos X.  Es necesario precisar que hablar de una "estructura" no es correcto para algo tan dinámico como un filamento de actina. En realidad se debería hablar de distintos estados estructurales, entre los cuales el dato más constante es el incremento de 27,5 Å, mientras que la rotación de las subunidades muestra una considerable variabilidad, siendo normal observar desplazamientos de hasta el 10% de su posición ideal. Algunas proteínas, como la cofilina, parecen incrementar el ángulo de giro, pero nuevamente se puede interpretar que, en lugar de ello, estabilizan algunos "estados estructurales" normales. Éstos podrían ser importantes en el proceso de polimerización.}